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          科学新闻

          如何电池使用机械张力传感器与他们的环境互动

          actin binding

          结合到肌动蛋白丝(蓝色)低温电子的细胞粘附蛋白纽蛋白(左,橙色)和一个连环蛋白(右,粉红色)的显微镜重建。

          肌动蛋白是细胞中最丰富的蛋白质之一,它有很多的工作,从给小区中的非常形状和结构来管理众多的细胞功能的关键蛋白质的网络。没有它,生活的脆弱的基本单位会崩溃。 

          肌动蛋白的活动的一个很好的协议是基于机械的信号;它似乎在某种程度上感知环境及相应的响应物理反馈。现在, 在网上生活,新的研究 描述这种机械信号是如何工作的。通过字面上拉伸个别肌动蛋白丝,研究人员确定由肌动蛋白与其它蛋白发送蜂窝机械消息的过程。因为数百种不同的蛋白质结合肌动蛋白丝,这一发现的意义是深远的,并可能最终解释细胞如何控制机械动作,包括如何心肌细胞收缩或细胞如何运动型移动。 

          “的理念,肌动蛋白丝可能是在细胞中微小的弹性的张力传感器已经被周围敲打在文献中了一会,但我认为我们真的证明了它在这里,”说 格雷戈里米。 alushin,助理教授和头部结构生物物理学和力学生物学实验室的。 “我们刚刚开始了解在细胞信号传导机械的细微差别。”   

          在搜索机械信号的

          细胞的生命周期紧密联系在一起的化学信号,其中充分研究的配体和受体饲料信息网络小区并确定它是否生长,分裂,迁移,或管芯。但物理力也通过一个完全不同的现象,其中分子推拉上彼此通过关键信号到细胞上,永久地走到一起和离解

          而几十年的研究对化学信号的过程揭示,机械信号的细节仍然知之甚少。很清楚,例如,当一个细胞攀附到培养皿的底部或使得与邻近细胞接触,其与周围环境的相互作用是由肌动蛋白,驱动结合于在细胞的外缘所谓粘附蛋白。

          但它仍不清楚如何细胞从环境中沿着肌动蛋白通过机械信号,以及如何肌动蛋白然后中继该信号要么招手粘附蛋白或推开他们。

          “我们已经知道关于肌动蛋白结合粘附蛋白多年,”林梅,在澳客网彩票化学生物学研究生研究员说。 “但我们的研究之前,没有任何研究证明,机械信号伸展肌动蛋白传达给蛋白质能感觉到这种机械力。”

          “软盘尾巴”接收传输

          进一步调查,alushin和梅伸展肌动蛋白毫不夸张。 

          与澳客网彩票的合作 刘士心中,研究人员进行了悬浮单个肌动蛋白丝,其中约1 / 15,000的人的头发的宽度措施的艰苦的任务,两个微观珠子锚灯丝的各端之间。然后他们暴露灯丝被称为α-catenin的粘附蛋白,并用一个所谓的激光镊子创新技术拉动肌动蛋白就足以模仿分钟紧张可能在细胞经历。

          他们观察到的肌动蛋白结合的α-catenin的更好,而他们拉动它,这意味着肌动蛋白传递机械信号以α-catenin及α-连环蛋白不得不接收该信号的能力。 

          但类似粘附蛋白,纽蛋白,被证明是信号聋。借助先进的电子显微技术的帮助下,研究人员在对α-catenin和纽蛋白之间的关键区别宿主。 “有在α-catenin蛋白这一种肽,软盘小尾巴时,它被绑定部分地仅折叠直接肌动蛋白,” alushin说。 “这两种蛋白质的其他部分基本上是相同的。”

          他和他的同事怀疑,肌动蛋白中继一个非常好的机械信号,但是准备接受它,只有α-catenin的的软盘尾巴。纽蛋白,软盘尾的丧失,无非是缺少肌动蛋白的号召。测试这种理论,他们设计了一个版本纽蛋白与α-catenin的尾巴移植到它和软盘,尾纽开始结合时,肌动蛋白被拉长更好。肌动蛋白是信号发送器;软盘尾,接收器。

          alushin指出,虽然α-catenin和其软尾,最终可能成为临床治疗的一个有吸引力的目标,新的研究结果首先是对力学生物学的新兴领域,其研究如何机械部队在细胞水平上推动关键流程政变。 “我们知道,α-catenin的是大脑发育的关键和癌症经常发生突变,但大多数时候我们知道它是什么,如果你摆脱它,一切在细胞破裂,”他说。 “通过精确定义的α-catenin的力检测器,我们将使研究人员能够找出它的功能是在机械信号到底是什么。”

          “我们怀疑有数以百计的直接感测由肌动蛋白传递的力的其他蛋白质,补充说:”梅。 “我们的工作提供了基础和分子细节开始搜索所有其他的力敏的蛋白质。”


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          网上生活
          用于直接肌动蛋白力感测分子机制α连环蛋白
          林美,圣地亚哥埃斯皮诺萨德洛斯雷耶斯,马修Ĵ雷诺兹,丽珠leicher,始信柳,和Gregory米。 alushin


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